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Enzymologie et interactions moléculaires

Enzymologie et interactions moléculaires

En pratique :

Volume horaire de cours : 24
Volume horaire global de TD : 14
Volume horaire global de TP : 15
Volume horaire pour d'autres type d'enseignement : 2
Langue principale : français
Nombre de crédits européens : 6

Description du contenu de l'enseignement

Programme des enseignements :
Cours :
· Généralités, historique et classification. Les différents modèles d’interaction moléculaire.
· Etude des interactions moléculaires protéine/ligand et protéine/protéine au niveau méthodologique, structural et cinétique (méthodes de mesure, techniques de dosage et analyse des équations correspondant aux modes de représentations linéaires et non linéaires pour la détermination des constantes de liaison et des paramètres cinétiques. Application à l’interaction enzymes/substrat.
· Un cours spécifique pour le parcours BCN traitera de la purification des enzymes et le suivi de celle-ci.
· Analyse approfondie de l’équation de Michaelis-Menten dans l’hypothèse de l’équilibre et de l’état stationnaire. Les différents types d’inhibitions, déduction depuis l’inhibition non compétitive mixte.
· Etude cinétique des enzymes à deux substrats, interactions moléculaires au sein de complexes ternaires ou binaires.
· Site catalytique et mutagénèse dirigée.
· Interactions moléculaire : fonctionnement et régulation des enzymes allostériques.

Travaux dirigés :
Au cours des séances de TD, seuls des exercices seront proposés aux étudiants. Ils porteront sur les différents points abordés en cours. L'objectif est de développer l’aptitude à raisonner sur des problèmes d’enzymologie et d'apprendre à appliquer les concepts vus en cours pour interpréter des données expérimentales (un TD spécifique au parcours BCN portera sur le suivi de purification des enzymes).

Travaux pratiques :
Un TP se déroulant sur deux jours. Ces deux séances portent sur la purification et l’étude du mécanisme d’une enzyme à deux substrats.


Compétences à acquérir

Objectifs :
Le but de ce cours est de :

  • Comprendre au niveau structural et cinétique les interactions moléculaires protéine/protéine et protéine/Ligand
  • Avoir une idée des différentes techniques d’expression, d’extraction et de purification des enzymes et leur suivi
  • Connaître le fonctionnement des différents types d’enzymes (michaeliennes, à plusieurs substrats et allostériques
  • Savoir utiliser et maîtriser les bases du traitement mathématique de l’interaction moléculaire permettant la détermination des constantes d’affinité et des paramètres cinétiques.

Compétences acquises :
A la fin de ce cours l'étudiant doit :

  • Savoir interpréter et comprendre les processus d’interactions moléculaires protéine/ligand au niveau structural et cinétiq
  • Savoir déterminer les paramètres des interactions moléculaires : constantes d’affinité et paramètres cinétiques.
  • Avoir des connaissances solides et savoir analyser les différents mécanismes enzymatiques (Michaelien, deux substrats, allostérique…
  • Suivre et d’analyser un protocole de purification d’une protéine.

Modalités pédagogiques

  • à distance
  • en présence

Pré-requis

Pré-requis obligatoires

Prérequis
Unité d’enseignement de "Biochimie structurale et enzymologie" 3ème semestre (S3) ou équivalence